Estructura de las IgG Las IgG son tetrámeros formados por cuatro cadenas polipeptídicas: dos cadenas pesadas, H1 y H2) y dos cadenas ligeras, L1 y L2). Las cadenas H y las L se unen por puentes disulfuro intercatenarios. Además, existen puentes disulfuro intracatenarios que hacen que tanto las cadenas ligeras como las pesadas se plieguen en varios dominios: Los primeros 108 aa. de todas las cadenas son diferentes para cada anticuerpo y forman la Región Variable (VH y VL). Este dominio contiene el sitio de unión con el antígeno. El resto de aa. son idénticos para todas las inmunoglobulinas de una clase (G, A, M, D o E), y forman la denominada Región Constante (CH y CL). Las cisteínas que forman los puentes disulfuro se muestran aquí en modelo espacial, superpuestas en el esqueleto peptídico de las cuatro cadenas.